Aminoácidos, peptídeos e proteínas, Slides de Bioquímica

Baixe Aminoácidos, peptídeos e proteínas e outras Slides em PDF para Bioquímica, somente na Docsity! go “AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Antonio Carlos M. de Moura Acadêmico - Biomedicina - UFPI AMINOÁCIDOS Características Gerais  São as unidades fundamentais das proteínas.  Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 tipos de aminoácidos.  Existem alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas AMINOÁCIDOS lg3 seio Características Estruturais Grupo carboxio R | AZ abono Cadela latera  cor çoo . j mun NC —H cut ao pe mc om dm i He cm Hs H Valina Leucina Triptofano tal) (Leuj ETrpo cos *Hii— E — coco Me 7 H coc e É h—G—H pre tenda Ha À I H—G— OH CHs | CH; Fenilalanina Alanina Treonina tFen) (Play (Trep ços “Hai qe cos CH “HH +tun—d—H pre nd om SH ! OH Cisteina Serina Tirosina (Eis) (Ber) it) Goo amil (o de *HN—> 2H I pre Co Ácido glutâmico Ácido aspártico coc poe E + | He — 6H e-é-ch Meu CH Hs be Prolina Isolencina (Proj dlle) com *HN—> 2 —H cocr Ma o A fr b Han” Ao Glicina Asparagina tip (As coco ten Se eo ! *Hl—> GH pe o Che o ! LH " q ln + | A | + Cn He H Arginina Histidina Eiroh (His) MM cadeia lateral apolar mM cadeia lateral polar não-carregads Metionina (Met) coo +Han —d —H I cm CH bás HR cadeia lateral com grupo negativo (ácido) | Fenilalanina , Cisteina (Fen) ) CI (Cis) JA . ' jaliz ão de finalização uu fFteucina (Leu) | q U iptofano (Trp) E Histidina A Leucina (Leu) cas (His) Glutamina - CAGJ (Glu) AR Aspara i paragina cf E Treonina | MAG tasn) (rel | ARAL Lisina Metionina (Met) AA: (Lis) codão de iniciação º Arginina (Arg) c + Serina (Ser) A F Arginina (Arg) Pr» rr»/90900 AUT ju Acido Valina (Val) Alanina AC F aspértico (Asp) Glicina (Gli) (Mai F Ácido A ido glutâmico (Gtu) Cc A U Cc o G E) o Fa G É C A (e E] Cc A G Aminoácidos Biologicamente Ativos  Vários aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos entre as células. Ex: Glicina, GABA (produto derivado do Glutamato), serotonina e melatonina (produtos derivados do Triptofano).  Os aminoácidos são precursores de várias moléculas contendo nitrogênio  Vários aminoácidos atuam como intermediários metabólitos Titulação dos Aminoácidos  Como os aminoácidos possuem grupos ionizáveis na molécula, a forma iônica predominante dessas moléculas em solução depende do pH. A titulação dos aminoácidos ilustra o efeito do pH sobre sua estrutura. A titulação também é útil para determinar a reatividade das cadeiras laterais dos aminoácidos. pH=234=pk l | | | 02 04 0,6 08 LO 1,2 1,4 Quantidade de base (equivalentes) Figura 2.2 Curva de titulação da alanina ni C—N—CHCOOH HC—CH, CHOH cH, CH, Tirosilvaliltreonina Reações dos Aminoácidos  2 – Oxidação da Cisteína Atua na estabilização da conformação protéica. Peptídeos - Atividades Biológicas  Apesar de apresentarem estruturas menos complexas que as moléculas de proteínas, os peptídeos exercem atividades biológicas significantes. Ex.: Glutationa (Envolvida na síntese de DNA, transporte de aminoácidos e metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas); NPY e Galanina (estimulação do apetite); α-MSH e Colecistocinina (inibição do apetite); ADH (hormônio antidiurético); Oxitocina (Estimula a liberação de leite, dentre outras); FNA (Estimula a produção de urina); Aspartame (usado como adoçante). PROTEÍNAS  Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos.  Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (- NH2) de um aminoácido e carboxílico (- COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos. PROTEÍNAS PROTEÍNAS Classificação  Quanto a Composição:   Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.   Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.           PROTEÍNAS Classificação  Globulares Fibrosas Compõe materiais estruturais de órgãos e tecidos (elasticidade/resistência) Enzimas, transportadores, moduladores fisiológicos/genéticos. PROTEÍNAS Classificação  De acordo com seu modo de interação com a membrana:  proteínas integrais - interagem diretamente com a membrana;  proteínas periféricas - associam-se às membranas ligando-se à superfície delas;  proteínas ligadas a lipídeos PROTEÍNAS Organização Estrutural  Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer esta estrutura há necessidade de se efetuar: 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína; 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.   (b) Secondary structure “R Hd Ra H: há La ho Ec So E a ia AW=-H Sader =8 =H. a - NH / a A R A | e. 0=€ ç HA ” "Ol | o A a » | 0H FER ] io os H N-H ES, Ou7 Ja à ROIN—H AA W ASH ni id “+ ORE ent" A 2 H R H R H R Hydrogen bonds between a helix amino acids at different locationsin polypeptide R R chain | | Estrutura Secundária Irregular  Motivo βαβ - duas folhas β pregueadas unidas a uma hélice α.  Motivo β meandro - duas folhas β pregueadas antiparalelas estão conectadas por aminoácidos polares e glicina.  Motivo αα - onde duas α hélices antiparalelas consecutivas estão separadas por uma alça ou segmento não-helicoidal.  Motivo barris β - são formados quando várias folhas beta pregueadas enrolam- se sobre si mesmas. (a) Unidade Bo (b) Grampo B (c) B Meandro (d) Chave grega (e) P Sanduiche Algumas estruturas supersecundárias (motivos-proteína). As setas indicam as direções das cadeias polipeptidicas. (a) Motivo BaB, (b) motivo grampo, (c) motivo B meandro, (d) motivo chave grega e (e) B sanduíche. (c) Tertiary structure PROTEÍNAS Organização Estrutural  Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).  Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quaternária Desnaturação e Renaturação  Desnaturação: Alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas sem quebra das ligações peptídicas. Pode acontecer por: alteração no pH do meio em que se encontram; contato com alguns solventes orgânicos; contato com detergentes; contato com agentes redutores; Efeito Salting out; Alterações na temperatura; Estresse mecânico.  Renaturação: As proteínas podem recuperar sua conformação tridimensional quando as condições fisiológicas voltam ao normal e podem restaurar sua atividade biológica. Funções das Proteínas  Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais; a albumina- presente em abundância no plasma sangüíneo; as proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo). Funções das Proteínas  Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação Funções das Proteínas  Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas.  Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, têm a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra. Funções das Proteínas  Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite.  Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica Propriedades das Proteínas  Propriedades elétricas  O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos.  As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aa, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso